Forschungsgruppe Görlach

Biomolekulare NMR-Spektroskopie

Strukturelle Grundlagen biomolekularer Wechselwirkungen in Alterungsprozessen und bei der Krankheitsentstehung

Spezifische Erkennungsmechanismen zwischen Biomolekülen bilden die essentielle Grundlage für den geordneten Ablauf biologischer Prozesse. Eine Störung dieser spezifischen molekularen Wechselwirkungen kann zum Verlust der Erkennungsgenauigkeit oder einer "Entgleisung" biologischer Abläufe führen und somit zur Entwicklung akuter oder chronischer Krankheiten beitragen. Korrekte und spezifische biomolekulare Erkennung hängt von "passenden" Kontaktflächen der beteiligten Moleküle ab. Daher untersuchen wir mittels heteronuklearer NMR-Spektroskopie in flüssiger und in fester Phase biomolekulare Strukturen und deren Wechselwirkungen. Dies soll einen Beitrag zum Verständnis der molekularen Mechanismen des Alterns und der Pathogenese altersabhängiger Krankheiten leisten.

» Struktur einer Zink-bindenden Methioninsulfoxid-Reduktase [PDB | JenaLib]

Projekte

Die untersuchten Biomoleküle umfasssen Proteine, die an der Aufrechterhaltung der Genom-Stabilität, der Reparatur von Schäden an DNA und Proteinen beteiligt sind, papillomavirale Onkoproteine sowie Proteinaggregate, die zur Papillomavirus-Freisetzung und zur Pathogenese der Alzheimerschen Krankheit beitragen. In diesem Zusammenhang entwickeln wir auch Methoden für die Festkörper-NMR-Spektroskopie zur Charakterisierung von biomolekularen Strukturen, die einer Analyse mittels Flüssigphasen-NMR-Spektroskopie oder Röntgenkristallographie nicht zugänglich sind.

Ausgewählte Publikationen

Haupt C, Leppert J, Rönnike R, Meinhardt J, Yadav JK, Ramachandran R, Ohlenschläger O, Reymann KG, Görlach M, Fändrich M (2011) Oligomer structure provides a basis for preventing Aß-dependent synaptic dysfunctions. Angew Chem Int Ed Engl, accepted for publication
Carella M, Becher J, Ohlenschläger O, Ramachandran R, Gührs KH, Wellenreuther G, Meyer-Klaucke W, Heinemann SH, Görlach M (2011) Structure-function relationship in an archaebacterial methionine sulphoxide reductase B. Mol Microbiol 79, 342-358. [PubMed] [PDB code: 2K8D]
Tietze D, Voigt S, Mollenhauer D, Tischler M, Imhof D, Gutmann T, González L, Ohlenschläger O, Breitzke H, Görlach M, Buntkowsky G (2011) Revealing the position of the substrate in nickel superoxide dismutase: a model study. Angew Chem Int Ed Engl 50, 2946-2950. [PubMed]
Duchardt-Ferner E, Weigand JE, Ohlenschläger O, Schmidtke SR, Suess B, Wöhnert J (2010) Highly modular structure and ligand binding by conformational capture in a minimalistic riboswitch. Angew Chem Int Ed Engl 49, 6216-6219. [PubMed]
Schwalbe M, Ohlenschläger O, Marchanka A, Ramachandran R, Häfner S, Heise T, Görlach M (2008) Solution structure of stem-loop alpha of the hepatitis B virus post-transcriptional regulatory element. Nucleic Acids Res, 36, 1681-1689. [PubMed; PDB code: 2JYM]
Riedel K, Herbst C, Häfner S, Leppert J, Ohlenschläger O, Swanson MS, Görlach M, Ramachandran R (2006) Constraints on the structure of (CUG)₉₇-RNA from magic-angle-spinning solid-state NMR spectroscopy. Angew Chem Int Ed Engl, 45, 5620-5623. [PubMed]
Ohlenschläger O, Seiboth T, Zengerling H, Briese L, Marchanka A, Ramachandran R, Baum M, Korbas M, Meyer-Klaucke W, Dürst M, Görlach M (2006) Solution structure of the partially folded high-risk human papilloma virus 45 oncoprotein E7. Oncogene, 25, 5953-5959. [PubMed; PDB code: 2F8B]

Aktuelle Stellenangebote

Bewerbungen von Studenten mit Interesse an einer Doktorarbeit auf dem Gebiet der NMR-Spektroskopie / Strukturbiologie im Rahmen der Leibniz Graduate School of Aging and Age-Related Diseases (LGSA) sind stets willkommen. Weitere Informationen sind hier zu finden.

Last update: Sep 30, 2012

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