Gruppenleiter


Matthias Görlach
Matthias Görlach

Wissenschaftliche Mitarbeiter

Oliver Ohlenschläger

Ramadurai Ramachandran

Doktoranden

Nishit Bharat Goradia

Junzhi Ma

Technische Assistenten / Ingenieure

Sabine Häfner

Angelika Heller

Christiane Hirsch (Sekretariat)

Georg Peiter (Systemadministration)



 

Forschungsgruppe Görlach

Biomolekulare NMR-Spektroskopie

Strukturelle Grundlagen biomolekularer Wechselwirkungen in Alterungsprozessen und bei der Krankheitsentstehung

archaeal minichromosome maintenance complex

Die Anhäufung molekularer Schäden und eine abnehmende Reparaturkapazität sind typische Merkmale alternder Zellen und Gewebe. Eine Unterfunktion oder das Fehlen von Proteinen, die in die Replikation oder die Reparatur der DNA eingebunden sind, kann zu Schäden am Genom und so zu Syndromen des vorzeitigen Alterns führen. Eine zufällige Schädigung durch chemische Modifikationen, z. B. durch reaktive Sauerstoffspezies, oder durch (Fehl)prozessierungsvorgänge fördert darüber hinaus die Fehlfaltung und/oder die Aggregation von Proteinen. Dies wiederum kann direkte aber auch indirekte Folgen haben und zum Beispiel den Umsatz von Proteinen oder Signalwege in den betroffenen Zellen nachteilig beeinflussen. Letztlich kann dies zu zellulären Fehlfunktionen und damit zur Gewebedegeneration führen.

 

» Model of the archaeal minichromosome maintenance complex [PubMed]

 

Projekte

Wir analysieren die molekularen Folgen molekularer Schäden und die Mechanismen der Genom-Stabilität und -Reparatur aber auch der schädlichen Proteinaggregation. Dazu untersuchen wir die dreidimensionale Struktur und die enzymatische Funktion von DNA-Replikations- und -Reparaturenzymen sowie die strukturellen Eigenschaften von Häm-bindenden Proteinen und von Morbus Alzheimer-assoziierten Amyloid-Aggregaten. In diesem Kontext treiben wir methodische Entwicklungen auf dem Gebiet der Kernresonanz(NMR)-Spektroskopie voran, die eine sehr potente Technologie zur strukturellen Charakterisierung von Biomolekülen in Lösung und im Festkörper darstellt.

 

Ausgewählte Publikationen

  • Wiedemann C, Szambowska A, Häfner S, Ohlenschläger O, Gührs KH, Görlach M (2015) Structure and regulatory role of the C-terminal winged helix domain of the archaeal minichromosome maintenance complex. Nucleic Acids Res 43, 2958-2967. [PubMed] [PDB code: 2M45 & 2MA3]
  • Keller H, Kiosze K, Sachsenweger J, Haumann S, Ohlenschläger O, Nuutinen T, Syväoja JE, Görlach M, Grosse F, Pospiech H (2015) The intrinsically disordered amino-terminal region of human RecQL4: multiple DNA-binding domains confer annealing, strand exchange and G4 DNA binding. Nucleic Acids Res, 42, 12614-12627. [PubMed]
  • Kumar ST*, Meinhardt J*, Fuchs AK, Aumüller T, Leppert J, Büchele B, Knüpfer U, Ramachandran R, Yadav JK, Prell E, Morgado I, Ohlenschläger O, Horn U, Simmet T, Görlach M**, Fändrich M** (2014) Structure and biomedical applications of amyloid oligomer nanoparticles. ACS Nano, 8, 11042-11052. [PubMed]
  • Mischo A, Ohlenschläger O, Hortschansky P, Ramachandran R, Görlach M (2013) Structural insights into a wildtype domain of the oncoprotein E6 and its interaction with a PDZ domain. PLoS One 8, e62584. [PubMed] [PDB code: 2M3M & 2M3L]
  • Ohlenschläger O, Kuhnert A, Schneider A, Haumann S, Bellstedt P, Keller H, Saluz HP, Hortschansky P, Hänel F, Grosse F, Görlach M, Pospiech H (2012) The N-terminus of the human RecQL4 helicase is a homeodomain-like DNA interaction motif. Nucleic Acids Res, 40, 8309-8324. [PubMed]
  • Haupt C, Leppert J, Rönicke R, Meinhardt J, Yadav JK, Ramachandran R, Ohlenschläger O, Reymann KG, Görlach M, Fändrich M (2012) Structural basis of Aß-amyloid-dependent synaptic dysfunctions. Angew Chem Int Ed Engl, 51, 1576-1579. [PubMed]

 

Aktuelle Stellenangebote

Bewerbungen von Studenten mit Interesse an einer Doktorarbeit auf dem Gebiet der NMR-Spektroskopie / Strukturbiologie im Rahmen der Leibniz Graduate School of Aging and Age-Related Diseases (LGSA) sind stets willkommen. Weitere Informationen sind hier zu finden.

 


Last update: April 28, 2015

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