Gruppenleiter


Matthias Görlach
Matthias Görlach

Wissenschaftliche Mitarbeiter

Oliver Ohlenschläger

Ramadurai Ramachandran

Postdocs

Peter Bellstedt

Doktoranden

Nishit Bharat Goradia

Christoph Wiedemann

Bachelor-Studenten

Robert Weise

Franziska Zepter

Technische Assistenten / Ingenieure

Sabine Häfner

Angelika Heller

Christiane Hirsch (Sekretariat)



 

Forschungsgruppe Görlach

Biomolekulare NMR-Spektroskopie

Strukturelle Grundlagen biomolekularer Wechselwirkungen in Alterungsprozessen und bei der Krankheitsentstehung

Complex of HPV51 E6 PDZ-binding region with PDZ domain of hDlg/SAP-97

Spezifische Erkennungsmechanismen zwischen Biomolekülen bilden die essentielle Grundlage für den geordneten Ablauf biologischer Prozesse. Eine Störung dieser spezifischen molekularen Wechselwirkungen kann zum Verlust der Erkennungsgenauigkeit oder einer "Entgleisung" biologischer Abläufe führen und somit zur Entwicklung akuter oder chronischer Krankheiten beitragen. Korrekte und spezifische biomolekulare Erkennung hängt von "passenden" Kontaktflächen der beteiligten Moleküle ab. Daher untersuchen wir mittels heteronuklearer NMR-Spektroskopie in flüssiger und in fester Phase biomolekulare Strukturen und deren Wechselwirkungen. Dies soll einen Beitrag zum Verständnis der molekularen Mechanismen des Alterns und der Pathogenese altersabhängiger Krankheiten leisten.

 

» Complex of HPV51 E6 PDZ-binding region with PDZ domain of hDlg/SAP-97 [PDB | JenaLib]

 

 

 

Projekte

Die untersuchten BiomolekŘle umfasssen Proteine, die an der Aufrechterhaltung der Genom-Stabilität, der Reparatur von Schäden an DNA und Proteinen beteiligt sind, papillomavirale Onkoproteine sowie Proteinaggregate, die zur Papillomavirus-Freisetzung und zur Pathogenese der Alzheimerschen Krankheit beitragen. In diesem Zusammenhang entwickeln wir auch Methoden für die Festkörper-NMR-Spektroskopie zur Charakterisierung von biomolekularen Strukturen, die einer Analyse mittels Flüssigphasen-NMR-Spektroskopie oder Röntgenkristallographie nicht zugänglich sind.

 

Ausgewählte Publikationen

  • Mischo A, Ohlenschläger O, Hortschansky P, Ramachandran R, Görlach M (2013) Structural insights into a wildtype domain of the oncoprotein E6 and its interaction with a PDZ domain. PLoS One 8, e62584. [PubMed] [PDB code: 2M3M & 2M3L]
  • Ohlenschläger O, Kuhnert A, Schneider A, Haumann S, Bellstedt P, Keller H, Saluz HP, Hortschansky P, Hänel F, Grosse F, Görlach M, Pospiech H (2012) The N-terminus of the human RecQL4 helicase is a homeodomain-like DNA interaction motif. Nucleic Acids Res, 40, 8309-8324. [PubMed]
  • Haupt C, Leppert J, Rönicke R, Meinhardt J, Yadav JK, Ramachandran R, Ohlenschläger O, Reymann KG, Görlach M, Fändrich M (2012) Structural basis of Aß-amyloid-dependent synaptic dysfunctions. Angew Chem Int Ed Engl, 51, 1576-1579. [PubMed]
  • Carella M, Becher J, Ohlenschläger O, Ramachandran R, Gührs KH, Wellenreuther G, Meyer-Klaucke W, Heinemann SH, Görlach M (2011) Structure-function relationship in an archaebacterial methionine sulphoxide reductase B. Mol Microbiol 79, 342-358. [PubMed] [PDB code: 2K8D]
  • Tietze D, Voigt S, Mollenhauer D, Tischler M, Imhof D, Gutmann T, González L, Ohlenschläger O, Breitzke H, Görlach M, Buntkowsky G (2011) Revealing the position of the substrate in nickel superoxide dismutase: a model study. Angew Chem Int Ed Engl 50, 2946-2950. [PubMed]
  • Duchardt-Ferner E, Weigand JE, Ohlenschläger O, Schmidtke SR, Suess B, Wöhnert J (2010) Highly modular structure and ligand binding by conformational capture in a minimalistic riboswitch. Angew Chem Int Ed Engl 49, 6216-6219. [PubMed]
  • Schwalbe M, Ohlenschläger O, Marchanka A, Ramachandran R, Häfner S, Heise T, Görlach M (2008) Solution structure of stem-loop alpha of the hepatitis B virus post-transcriptional regulatory element. Nucleic Acids Res, 36, 1681-1689. [PubMed; PDB code: 2JYM]

 

Aktuelle Stellenangebote

Bewerbungen von Studenten mit Interesse an einer Doktorarbeit auf dem Gebiet der NMR-Spektroskopie / Strukturbiologie im Rahmen der Leibniz Graduate School of Aging and Age-Related Diseases (LGSA) sind stets willkommen. Weitere Informationen sind hier zu finden.

 


Last update: February 4, 2014

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